Structure-of-Alcohol-Oxidase-from-Pichia-pastoris-by-Cryo-Electron-Microscopy-pone.0159476.s006
Autor:
Vonck J, Parcej D, Mills D
Attribution:
Obraz jest oznaczony jako „Wymagane uznanie autorstwa” (attribution required), ale nie podano żadnych informacji o uznaniu autorstwa. Prawdopodobnie parametr atrybucji został pominięty podczas korzystania z szablonu MediaWiki dla licencji CC-BY. Autorzy mogą znaleźć tutaj przykład prawidłowego korzystania z szablonów.
Credit:
S5 Movie from Vonck J, Parcej D, Mills D (2016). "Structure of Alcohol Oxidase from Pichia pastoris by Cryo-Electron Microscopy". PLOS ONE. DOI:10.1371/journal.pone.0159476. PMID 27458710. PMC: 4961394.
Krótki link:
źródło:
Wymiary:
822 x 670 Pixel (25366340 Bytes)
Opis:
The AOX octamer with domain colors shown. Colors are as in Fig 5a: FAD-binding domain (red); FAD covering lid (pink); extended FAD-binding domain (yellow); flavin attachment loop (green) and intermediate region (light green); substrate-binding domain (cyan). Helix H12, which forms crystal contacts, is shown in orange. The longest AOX-specific insert 481–548 is shown in dark blue, other AOX-specific sequences are colored purple. The tetramer interface is exclusively made by AOX-specific elements (dark blue and purple).
Licencja:
Komentarz do licencji:
Ten plik udostępniony jest na licencji Creative Commons Uznanie autorstwa 4.0 Międzynarodowe.
- Wolno:
- dzielić się – kopiować, rozpowszechniać, odtwarzać i wykonywać utwór
- modyfikować – tworzyć utwory zależne
- Na następujących warunkach:
- uznanie autorstwa – musisz określić autorstwo utworu, podać link do licencji, a także wskazać czy utwór został zmieniony. Możesz to zrobić w każdy rozsądny sposób, o ile nie będzie to sugerować, że licencjodawca popiera Ciebie lub Twoje użycie utworu.
Warunki licencji:
Creative Commons Attribution 4.0
Więcej informacji o licencji można znaleźć tutaj. Ostatnia aktualizacja: Tue, 20 Dec 2022 03:54:27 GMT